Temperatur
på samme måte som pH påvirker enzymer, påvirker temperaturen også stabiliteten av deres intramolekylære bindinger. Av denne grunn er enzymaktiviteten generelt mer aktiv ved optimal temperatur.
likevel forårsaker noen gradskift fra optimal temperatur bare en liten reduksjon i enzymaktiviteten.
| Navn | Beskrivelse / Habitat | Optimal pH | Optimal temperatur |
| 1. Thermococcus hydrothermalis | Prokaryote archaea funnet I Øst-Stillehavet hydrothermal vent | 5.5 | 85°C |
| 2. Sulfolobus solfataricus | prokaryotisk arkea funnet i svovelrike vulkanske felt | 3 | 80°C |
| 3. Halomonas meridiana | Gram-negative bakterier funnet I Antarktis salt lake | 7.0 | 37°C |
| 4. Pseudoalteromonas haloplanktis | Raskt voksende bakterier funnet i antarktis sjøvann | 7.6 | 4° |
Tabell 2: eksempler på optimal pH og temperatur på ɑ-Amylase fra utvalgte organismer.
en liten økning i temperaturen kan øke reaksjonshastigheten ettersom reaktantene får mer kinetisk energi. Vesentlige avvik fra optimal temperatur reduserer imidlertid enzymaktiviteten betydelig. Ekstreme høye temperaturer kan ødelegge intramolekylære bindinger og enzymkonformasjon, noe som gjør det permanent ikke-funksjonelt.
Lav temperatur reduserer den kinetiske energien til systemet og reduserer reaksjonshastigheten. Enzymaktiviteten avtar når temperaturen gradvis faller under det optimale punktet. I motsetning til høy temperatur, betyr lav temperatur ikke nødvendigvis resultere i permanent enzym denaturering, og enzymaktiviteten kan gjenopprettes når temperaturen stiger til det optimale området.
siden enzymer generelt eksisterer i vandige løsninger, forstyrrer en nedgang i temperaturen naturen av samspillet med vann, reduserer dets oppløselighet og forårsaker at enzymet utfolder seg – dette til slutt inaktiverer enzymet.
men når temperaturen faller under smeltepunktet for vann (0°C eller 32°F), fører det Til dannelse av iskrystaller som kan skade proteinene irreversibelt. Den samme effekten ses også når frosne enzymer tines. Fryse-tine skade kan unngås ved å minimere fryse-tine sykluser, frysing eller tining varighet, og legge tilsetningsstoffer som sukrose eller glyserol til protein løsning.
Effektor Eller Hemmer
mange enzymer krever ikke-substrat og ikke-enzymmolekyler for å regulere eller initiere deres katalytiske funksjon. For eksempel er visse enzymer avhengige av metallioner eller kofaktorer for å etablere sin katalytiske aktivitet. Mange stoler på effektorer for å aktivere deres katalytiske aktiviteter, fremme eller hemme deres suksessive binding til substratene, som sett i allosteriske enzymer.
langs samme linje kan inhibitorer binde seg til enzymet eller dets substrat for å hemme den pågående enzymatiske aktiviteten og forhindre påfølgende katalytiske hendelser. Effekten på enzymaktivitet er irreversibel når inhibitorene danner sterke bindinger til enzymets funksjonelle gruppe, slik at enzymet permanent er inaktivt.
i motsetning til irreversible hemmere, gjør reversible hemmere bare enzymene inaktive når de er bundet til enzymet. Konkurrerende inhibitorer konkurrerer med substratene for binding til rester av enzymfunksjonsgruppen på katalytiske steder. Andre typer inhibitorer binder seg ikke til det katalytiske stedet, men de binder seg til det ikke-substratbindende allosteriske stedet.
hvis en hemmer binder seg til enzymet samtidig med enzymsubstratbindingen, er den ikke-konkurransedyktig. Hvis en inhibitor bare binder seg til et substrat-okkupert enzym, er det ikke konkurransedyktig.
Som Konklusjon
alt i alt spiller enzymer en viktig rolle i metabolske responser, og former hvordan celler og organismer modnes og tilpasser seg. Enzym-og substratkonsentrasjoner påvirker reaksjonshastigheten. Faktorer som pH, temperatur, effektorer og hemmere modifiserer enzymkonformasjonen, endrer sin katalytiske aktivitet.
til Sammen reflekterer de de nåværende metabolske situasjonene og utløser endringer i enzymets iboende egenskaper og dets interaksjon for å fremme eller hindre enzymatiske reaksjoner.