Temperatura
da mesma forma que o pH afeta as enzimas, a temperatura também influencia a estabilidade de sua intramolecular títulos. Por esse motivo, a atividade enzimática geralmente é mais ativa em sua temperatura ideal.
no entanto, algumas mudanças de grau da temperatura ideal causam apenas uma pequena diminuição na atividade enzimática.
| Nome | Descrição/ Habitat | Ideal de pH | temperatura Ideal |
| 1. Thermococcus hydrothermalis | Procariontes archaea encontrada no Leste do Pacífico fontes hidrotermais | 5.5 | 85°C |
| 2. Sulfolobus solfataricus | Procariontes archaea encontrado em enxofre vulcânica rica em campos | 3 | 80°C |
| 3. Halomonas meridiana | bactérias Gram-negativas encontradas na Antártida salt lake | 7.0 | 37°C |
| 4. Pseudoalteromonas haloplanktis | bactérias de crescimento rápido encontradas na água do mar Antártica | 7.6 | 4°C |
Tabela 2: Exemplos de pH e temperatura ideais da & nbsp; – amilase de organismos selecionados.
um ligeiro aumento na temperatura pode acelerar a taxa de reação à medida que os reagentes adquirem mais energia cinética. Desvios significativos da temperatura ideal, no entanto, reduzem significativamente a atividade enzimática. Altas temperaturas extremas podem destruir as ligações intramoleculares e a conformação enzimática, tornando-a permanentemente não funcional.
a baixa temperatura diminui a energia cinética do sistema e reduz as taxas de reação. A atividade enzimática diminui à medida que a temperatura cai gradualmente abaixo do ponto ideal. Ao contrário do caso da alta temperatura, a baixa temperatura não conduz necessariamente à desnaturação permanente da enzima, e a atividade da enzima pode ser restaurada uma vez que a temperatura aumenta à escala ótima.Como as enzimas geralmente existem em soluções aquosas, uma diminuição na temperatura perturba a natureza de sua interação com a água, reduzindo sua solubilidade e fazendo com que a enzima se desdobre – isso inativa a enzima.No entanto, quando a temperatura cai abaixo do ponto de fusão da água (0°C ou 32°F), leva à formação de cristais de gelo que podem danificar irreversivelmente as proteínas. O mesmo efeito também é visto quando as enzimas congeladas são descongeladas. O dano de congelamento-descongelamento pode ser evitado minimizando os ciclos de congelamento-descongelamento, congelando ou descongelando a duração e adicionando aditivos como sacarose ou glicerol à solução protéica.
efetor ou inibidor
muitas enzimas requerem moléculas não substrato e não enzimáticas para regular ou iniciar sua função catalítica. Por exemplo, certas enzimas dependem de íons metálicos ou cofatores para estabelecer sua atividade catalítica. Muitos dependem de efetores para ativar suas atividades catalíticas, promover ou inibir sua ligação sucessiva aos substratos, como visto em enzimas alostéricas.
ao longo da mesma linha, os inibidores podem se ligar à enzima ou seu substrato para inibir a atividade enzimática contínua e prevenir eventos catalíticos sucessivos. O efeito na atividade enzimática é irreversível quando os inibidores formam fortes ligações ao grupo funcional da enzima, deixando a enzima permanentemente inativa.
em contraste com os inibidores irreversíveis, os inibidores reversíveis apenas tornam as enzimas inativas quando ligadas à enzima. Os inibidores competitivos competem com os substratos pela ligação aos resíduos do grupo funcional enzimático nos locais catalíticos. Outros tipos de inibidores não se ligam ao local catalítico, mas se ligam ao local alostérico de ligação não-substrato.
se um inibidor se ligar à enzima simultaneamente com a ligação enzima-substrato, ela não é competitiva. Se um inibidor se liga apenas a uma enzima ocupada pelo substrato, não é competitivo.
em conclusão
ao todo, as enzimas desempenham um papel vital nas respostas metabólicas, moldando como as células e organismos amadurecem e se adaptam. As concentrações de enzima e substrato influenciam a taxa de reação. Fatores como pH, temperatura, efetores e inibidores modificam a conformação enzimática, alterando sua atividade catalítica.Ao todo, refletem as situações metabólicas atuais e desencadeiam mudanças nas características inerentes da enzima e sua interação para promover ou impedir reações enzimáticas.