Temperatura
Allo stesso modo in cui il pH influenza gli enzimi, la temperatura influenza anche la stabilità dei loro legami intramolecolari. Per questo motivo, l’attività enzimatica è generalmente più attiva alla loro temperatura ottimale.
Tuttavia, alcuni spostamenti di grado rispetto alla temperatura ottimale causano solo una minore diminuzione dell’attività enzimatica.
| Nome | Descrizione/ Habitat | pH ottimale | Temperatura ottimale |
| 1. Thermococcus hydrothermalis | Archaea procariotica trovata nella bocca idrotermale del Pacifico orientale | 5.5 | 85°C |
| 2. Sulfolobus solfataricus | Archaea procariota trovato in campi vulcanici ricchi di zolfo | 3 | 80°C |
| 3. Halomonas meridiana | Batteri gram-negativi trovati in Antartide salt lake | 7.0 | 37°C |
| 4. Pseudoalteromonas haloplanktis | Batteri a crescita rapida trovati nell’acqua di mare antartica | 7.6 | 4°C |
Tabella 2: Esempi di pH e temperatura ottimali di ɑ-amilasi da organismi selezionati.
Un leggero aumento della temperatura può accelerare la velocità di reazione mentre i reagenti acquisiscono più energia cinetica. Deviazioni significative dalla temperatura ottimale, tuttavia, riducono significativamente l’attività enzimatica. Le alte temperature estreme possono distruggere i legami intramolecolari e la conformazione enzimatica, rendendola permanentemente non funzionale.
La bassa temperatura diminuisce l’energia cinetica del sistema e riduce le velocità di reazione. L’attività enzimatica diminuisce man mano che la temperatura scende gradualmente al di sotto del punto ottimale. A differenza del caso di alta temperatura, la bassa temperatura non comporta necessariamente una denaturazione enzimatica permanente e l’attività enzimatica può essere ripristinata una volta che la temperatura sale all’intervallo ottimale.
Poiché gli enzimi esistono generalmente in soluzioni acquose, una diminuzione della temperatura sconvolge la natura della sua interazione con l’acqua, riducendo la sua solubilità e causando lo sviluppo dell’enzima – questo alla fine inattiva l’enzima.
Tuttavia, quando la temperatura scende al di sotto del punto di fusione dell’acqua (0°C o 32°F), porta alla formazione di cristalli di ghiaccio che possono danneggiare irreversibilmente le proteine. Lo stesso effetto si vede anche quando gli enzimi congelati vengono scongelati. Il danno di congelamento-disgelo può essere evitato minimizzando i cicli di congelamento-disgelo, congelando o scongelando la durata ed aggiungendo gli additivi come il saccarosio o il glicerolo alla soluzione della proteina.
Effettore o inibitore
Molti enzimi richiedono molecole non substrato e non enzimatiche per regolare o avviare la loro funzione catalitica. Ad esempio, alcuni enzimi si basano su ioni metallici o cofattori per stabilire la loro attività catalitica. Molti si affidano agli effettori per attivare le loro attività catalitiche, promuovere o inibire il loro successivo legame con i substrati, come visto negli enzimi allosterici.
Lungo la stessa linea, gli inibitori possono legarsi all’enzima o al suo substrato per inibire l’attività enzimatica in corso e prevenire successivi eventi catalitici. L’effetto sull’attività enzimatica è irreversibile quando gli inibitori formano forti legami con il gruppo funzionale dell’enzima, lasciando l’enzima permanentemente inattivo.
A differenza degli inibitori irreversibili, gli inibitori reversibili rendono gli enzimi inattivi solo se legati all’enzima. Gli inibitori competitivi competono con i substrati per legarsi ai residui del gruppo funzionale enzimatico nei siti catalitici. Altri tipi di inibitori non si legano al sito catalitico, ma si legano al sito allosterico non legato al substrato.
Se un inibitore si lega all’enzima contemporaneamente al legame enzima-substrato, non è competitivo. Se un inibitore si lega solo a un enzima occupato dal substrato, non è competitivo.
In conclusione
Tutto sommato, gli enzimi svolgono un ruolo vitale nelle risposte metaboliche, plasmando il modo in cui cellule e organismi maturano e si adattano. Le concentrazioni di enzimi e substrati influenzano la velocità di reazione. Fattori come pH, temperatura, effettori e inibitori modificano la conformazione enzimatica, alterando la sua attività catalitica.
Complessivamente, riflettono le attuali situazioni metaboliche e innescano cambiamenti nelle caratteristiche intrinseche dell’enzima e della sua interazione per promuovere o impedire le reazioni enzimatiche.