temperatuur
net zoals de pH enzymen beïnvloedt, beïnvloedt de temperatuur ook de stabiliteit van hun intramoleculaire bindingen. Om deze reden, enzymactiviteit is over het algemeen actiever bij hun optimale temperatuur.
niettemin veroorzaken enkele verschuivingen van de optimale temperatuur slechts een geringe afname van de enzymactiviteit.
| naam | beschrijving / Habitat | optimale pH | optimale temperatuur |
| 1. Thermococcus hydrothermalis | prokaryotische archaea gevonden in het oostelijke deel van de Stille Oceaan | 5.5 | 85°C |
| 2. Sulfolobus solfataricus | prokaryotische archaea gevonden in zwavelrijke vulkanische velden | 3 | 80°C |
| 3. Halomonas meridiana | Gram-negatieve bacteriën gevonden in Antarctica zoutmeer | 7.0 | 37°C |
| 4. Pseudoalteromonas haloplanktis | snelgroeiende bacteriën gevonden in Antarctisch zeewater | 7.6 | 4°C |
Tabel 2: voorbeelden van optimale pH en temperatuur van ɑ-Amylase van geselecteerde organismen.
een lichte stijging van de temperatuur kan de reactiesnelheid versnellen naarmate de reactanten meer kinetische energie krijgen. Significante afwijkingen van de optimale temperatuur verminderen echter de enzymactiviteit aanzienlijk. Extreme hoge temperaturen kunnen de intramoleculaire banden en de enzyme-Bouw vernietigen, waardoor het Permanent niet-functioneel is.
lage temperatuur verlaagt de kinetische energie van het systeem en verlaagt de reactiesnelheid. De enzymactiviteit neemt af naarmate de temperatuur geleidelijk onder het optimale punt daalt. In tegenstelling tot het geval van hoge temperatuur, leidt lage temperatuur niet noodzakelijkerwijs in permanente enzymdenaturatie, en de enzymactiviteit kan worden hersteld zodra de temperatuur stijgt tot het optimale bereik.
aangezien enzymen over het algemeen in waterige oplossingen voorkomen, verstoort een daling van de temperatuur de aard van de interactie met water, waardoor de oplosbaarheid wordt verminderd en het enzym zich ontvouwt – dit inactiveert het enzym uiteindelijk.
echter, wanneer de temperatuur daalt tot onder het smeltpunt van water (0°C of 32°F), leidt dit tot de vorming van ijskristallen die onomkeerbaar de eiwitten kunnen beschadigen. Hetzelfde effect wordt ook gezien wanneer bevroren enzymen worden ontdooid. De bevriezing-dooi schade kan worden vermeden door het minimaliseren van bevriezen-dooi cycli, bevriezing of ontdooien duur, en het toevoegen van additieven zoals sucrose of glycerol aan de eiwitoplossing.
Effector of remmer
veel enzymen hebben niet-substraatmoleculen en niet-enzymmoleculen nodig om hun katalytische functie te reguleren of in werking te stellen. Bijvoorbeeld, vertrouwen bepaalde enzymen op metaalionen of cofactoren om hun katalytische activiteit vast te stellen. Velen baseren zich op effectors om hun katalytische activiteiten te activeren, hun opeenvolgende band aan de substraten te bevorderen of te remmen, zoals gezien in allosteric enzymen.
langs dezelfde lijn kunnen remmers zich binden aan het enzym of het substraat om de aanhoudende enzymatische activiteit te remmen en opeenvolgende katalytische gebeurtenissen te voorkomen. Het effect op de enzymactiviteit is onomkeerbaar wanneer de inhibitors sterke banden vormen met de functionele groep van het enzym, waardoor het enzym permanent inactief blijft.In tegenstelling tot irreversibele remmers, maken reversibele remmers de enzymen alleen inactief wanneer ze aan het enzym worden gebonden. Competitieve inhibitors concurreren met de substraten voor binding aan de residuen van de enzymfunctionele groep op de katalytische plaatsen. Andere types van inhibitors binden niet aan de katalytische plaats, maar zij binden aan de niet-substraat bindende allosteric plaats.
als een remmer gelijktijdig aan het enzym bindt met de enzym-substraatbinding, is deze niet-competitief. Als een remmer alleen bindt aan een substraat-bezet enzym, is het niet competitief.
concluderend
al met al spelen enzymen een vitale rol in de metabole reacties en vormen zij de manier waarop cellen en organismen rijpen en zich aanpassen. Enzym-en substraatconcentraties beïnvloeden de reactiesnelheid. De factoren zoals pH, temperatuur, effectors, en inhibitors wijzigen de enzyminformatie, die zijn katalytische activiteit veranderen.
in totaal weerspiegelen zij de huidige metabole situaties en veroorzaken zij veranderingen in de inherente kenmerken van het enzym en zijn interactie om enzymatische reacties te bevorderen of te belemmeren.