hőmérséklet
ugyanúgy, ahogy a pH befolyásolja az enzimeket, a hőmérséklet befolyásolja intramolekuláris kötéseik stabilitását is. Emiatt az enzimaktivitás általában optimális hőmérsékleten aktívabb.
ennek ellenére az optimális hőmérséklettől néhány fokos eltolódás csak az enzimaktivitás kismértékű csökkenését okozza.
| név | leírás / élőhely | optimális pH | optimális hőmérséklet |
| 1. Thermococcus hydrothermalis | prokarióta archaea található a Csendes-óceán keleti hidrotermális nyílásában | 5.5 | 85°C |
| 2. Sulfolobus solfataricus | prokarióta archeák találhatók kénben gazdag vulkáni mezőkben | 3 | 80°C |
| 3. Halomonas meridiana | Gram-negatív baktériumokat találtak az antarktiszi sós tóban | 7.0 | 37°C |
| 4. Pseudoalteromonas haloplanktis | gyorsan növekvő baktériumok találhatók az antarktiszi tengervízben | 7.6 | 4 c. bekezdés |
2. táblázat: példák a kiválasztott organizmusok optimális pH-jára és hőmérsékletére.
a hőmérséklet enyhe emelkedése felgyorsíthatja a reakciósebességet, mivel a reagensek több kinetikus energiát szereznek. Az optimális hőmérséklettől való jelentős eltérések azonban jelentősen csökkentik az enzimaktivitást. Az extrém magas hőmérséklet tönkreteheti az intramolekuláris kötéseket és az enzim konformációt, ami tartósan működésképtelenné teszi.
az alacsony hőmérséklet csökkenti a rendszer kinetikus energiáját és csökkenti a reakciósebességet. Az enzimaktivitás csökken, mivel a hőmérséklet fokozatosan az optimális pont alá esik. A magas hőmérséklettől eltérően az alacsony hőmérséklet nem feltétlenül eredményez állandó enzim denaturációt, és az enzimaktivitás visszaállítható, ha a hőmérséklet az optimális tartományba emelkedik.
mivel az enzimek általában vizes oldatokban léteznek, a hőmérséklet csökkenése felborítja a vízzel való kölcsönhatás jellegét, csökkenti az oldhatóságát és az enzim kibontakozását okozza – ez végül inaktiválja az enzimet.
Ha azonban a hőmérséklet a víz olvadáspontja alá esik (0 6C vagy 32 F), jégkristályok képződéséhez vezet, amelyek visszafordíthatatlanul károsíthatják a fehérjéket. Ugyanez a hatás figyelhető meg a fagyasztott enzimek felolvasztásakor is. A fagyasztás-olvadás károsodása elkerülhető a fagyasztás-olvadás ciklusok minimalizálásával, a fagyasztás vagy a felolvasztás időtartamával, valamint adalékanyagok, például szacharóz vagy glicerin hozzáadásával a fehérjeoldathoz.
effektor vagy Inhibitor
sok enzimnek nem szubsztrát és nem enzimmolekulákra van szüksége katalitikus funkciójuk szabályozásához vagy elindításához. Például bizonyos enzimek fémionokra vagy kofaktorokra támaszkodnak katalitikus aktivitásuk megállapításához. Sokan az effektorokra támaszkodnak katalitikus aktivitásuk aktiválásában, elősegítik vagy gátolják egymást követő kötődésüket a szubsztrátokhoz, amint az az alloszterikus enzimekben látható.
ugyanezen vonal mentén az inhibitorok kötődhetnek az enzimhez vagy annak szubsztrátjához, hogy gátolják a folyamatban lévő enzimatikus aktivitást és megakadályozzák az egymást követő katalitikus eseményeket. Az enzimaktivitásra gyakorolt hatás visszafordíthatatlan, ha az inhibitorok erős kötéseket képeznek az enzim funkcionális csoportjához, így az enzim tartósan inaktív marad.
az irreverzibilis inhibitorokkal ellentétben a reverzibilis inhibitorok csak inaktívvá teszik az enzimeket, ha az enzimhez kötődnek. A Kompetitív inhibitorok versenyeznek a szubsztrátokkal az enzim funkcionális csoportjának maradványaihoz való kötődésért a katalitikus helyeken. Más típusú inhibitorok nem kötődnek a katalitikus helyhez, de kötődnek a nem szubsztrátkötő alloszterikus helyhez.
ha egy inhibitor az enzim-szubsztrát kötődéssel egyidejűleg kötődik az enzimhez, akkor nem kompetitív. Ha egy inhibitor csak egy szubsztrát által elfoglalt enzimhez kötődik, akkor versenyképtelen.
összefoglalva
mindent összevetve, az enzimek létfontosságú szerepet játszanak a metabolikus válaszokban, formálva a sejtek és szervezetek érését és alkalmazkodását. Az enzim – és szubsztrátkoncentráció befolyásolja a reakció sebességét. Az olyan tényezők, mint a pH, a hőmérséklet, az effektorok és az inhibitorok módosítják az enzim konformációját, megváltoztatva annak katalitikus aktivitását.
összességében tükrözik a jelenlegi anyagcsere-helyzeteket, és megváltoztatják az enzim inherens jellemzőit és kölcsönhatását, hogy elősegítsék vagy gátolják az enzimatikus reakciókat.