lämpötila
samalla tavalla kuin pH vaikuttaa entsyymeihin, lämpötila vaikuttaa myös niiden intramolekulaaristen sidosten stabiilisuuteen. Tästä syystä entsyymiaktiivisuus on yleensä aktiivisempaa niiden optimaalisessa lämpötilassa.
kuitenkin muutaman asteen siirtyminen optimilämpötilasta aiheuttaa vain vähäistä entsyymiaktiivisuuden vähenemistä.
| nimi | kuvaus / elinympäristö | optimaalinen pH | optimaalinen lämpötila |
| 1. Thermococcus hydrotermiset | prokaryoottiset arkaaiat, joita esiintyy itäisen Tyynenmeren hydrotermisissä tuuletusaukoissa | 5.5 | 85°C |
| 2. Sulfolobus solfataricus | rikkipitoisilta vulkaanisilta kentiltä löydetyt prokaryoottiset arkaaiat | 3 | 80°C |
| 3. Halomonas meridiana | Gramnegatiivista bakteeria löydetty Etelämantereen suolajärvestä | 7.0 | 37°C |
| 4. Pseudoalteromonas haloplanktis | nopeakasvuinen bakteeri löydetty Etelämantereen merivedestä | 7.6 | 4°C |
Taulukko 2: Esimerkkejä ɑ-amylaasin optimaalisesta pH: sta ja lämpötilasta valituilta organismeilta.
lievä lämpötilan nousu voi nopeuttaa reaktionopeutta, kun reaktantit saavat enemmän liike-energiaa. Merkittävät poikkeamat optimilämpötilasta kuitenkin vähentävät entsyymiaktiivisuutta merkittävästi. Äärimmäiset korkeat lämpötilat voivat tuhota intramolekulaariset sidokset ja entsyymin konformaation tehden siitä pysyvästi toimimattoman.
alhainen lämpötila laskee systeemin liike-energiaa ja alentaa reaktionopeuksia. Entsyymiaktiivisuus heikkenee lämpötilan laskiessa vähitellen optimipisteen alapuolelle. Toisin kuin korkeassa lämpötilassa, alhainen lämpötila ei välttämättä johda pysyvään entsyymin denaturaatioon, ja entsyymiaktiivisuus voi palautua lämpötilan noustessa optimaaliselle alueelle.
koska entsyymejä on yleensä vesiliuoksissa, lämpötilan lasku häiritsee sen vuorovaikutusta veden kanssa, vähentää sen liukoisuutta ja aiheuttaa entsyymin avautumisen – tämä lopulta inaktivoi entsyymin.
kuitenkin lämpötilan laskiessa alle veden sulamispisteen (0°C tai 32°F), se johtaa jääkiteiden muodostumiseen, jotka voivat vaurioittaa proteiineja peruuttamattomasti. Sama vaikutus nähdään myös, kun pakastettuja entsyymejä sulatetaan. Jäätymis – sulamisvaurioita voidaan välttää minimoimalla jäätymis-sulamisjaksot, jäätymis-tai sulamisaika ja lisäämällä proteiiniliuokseen lisäaineita, kuten sakkaroosia tai glyserolia.
efektori tai inhibiittori
monet entsyymit tarvitsevat ei-substraatteja ja ei-entsyymimolekyylejä säätelemään tai käynnistämään katalyyttistä toimintaansa. Esimerkiksi tietyt entsyymit luottavat metalli-ioneihin tai kofaktoreihin katalyyttisen aktiivisuutensa vakiinnuttamiseksi. Monet luottavat efektoreihin, jotka aktivoivat niiden katalyyttistä toimintaa, edistävät tai estävät niiden peräkkäisen sitoutumisen substraatteihin, kuten allosteerisissa entsyymeissä.
samalla linjalla inhibiittorit voivat sitoutua entsyymiin tai sen substraattiin estäen käynnissä olevaa entsymaattista aktiivisuutta ja estäen peräkkäisiä katalyyttisiä tapahtumia. Vaikutus entsyymin toimintaan on peruuttamaton, kun inhibiittorit muodostavat vahvoja sidoksia entsyymin funktionaaliseen ryhmään, jolloin entsyymi jää pysyvästi inaktiiviseksi.
toisin kuin irreversiibelit estäjät, reversiibelit estäjät tekevät entsyymit inaktiivisiksi vain sitoutuessaan entsyymiin. Kompetitiiviset inhibiittorit kilpailevat substraattien kanssa sitoutumisesta entsyymifunktionaalisen ryhmän jäämiin katalyyttisissä kohdissa. Muuntyyppiset inhibiittorit eivät sitoudu katalyyttiseen kohtaan, mutta ne sitoutuvat substraattiin sitoutumattomaan allosteeriseen kohtaan.
jos estäjä sitoutuu entsyymiin samanaikaisesti entsyymi-substraatti-sitoutumisen kanssa, se ei ole kilpailukykyinen. Jos inhibiittori sitoutuu vain substraatissa olevaan entsyymiin, se on kilpailukyvytön.
Yhteenvetona
kaiken kaikkiaan entsyymeillä on tärkeä rooli metabolisissa vasteissa, jotka muokkaavat solujen ja eliöiden kypsymistä ja sopeutumista. Entsyymi-ja substraattipitoisuudet vaikuttavat reaktionopeuteen. Sellaiset tekijät kuin pH, lämpötila, efektorit ja inhibiittorit muuttavat entsyymin konformaatiota ja muuttavat sen katalyyttistä aktiivisuutta.
ne heijastavat kaiken kaikkiaan nykyisiä metabolisia tilanteita ja laukaisevat muutoksia entsyymin luontaisissa ominaisuuksissa ja sen yhteisvaikutuksessa entsymaattisten reaktioiden edistämiseksi tai estämiseksi.