temperatura
în același mod în care pH-ul afectează enzimele, temperatura influențează și stabilitatea legăturilor lor intramoleculare. Din acest motiv, activitatea enzimatică este în general mai activă la temperatura lor optimă.
cu toate acestea, câteva schimbări de grad de la temperatura optimă determină doar o scădere minoră a activității enzimei.
| Denumire | descriere / Habitat | pH optim | temperatură optimă |
| 1. Thermococcus hidrotermalis | Archaea procariotă Găsită în aerisirea hidrotermală din Pacificul de Est | 5.5 | 85°C |
| 2. Sulfolobus solfataricus | Archaea procariotă Găsită în câmpurile vulcanice bogate în sulf | 3 | 80°C |
| 3. Halomonas meridiana | bacterii Gram-negative găsite în Lacul Sărat din Antarctica | 7.0 | 37°C |
| 4. Pseudoalteromonas haloplanktis | bacterii cu creștere rapidă găsite în apa de mare din Antarctica | 7.6 | 4 inox C |
Tabelul 2: Exemple de pH și temperatură optime ale amilazei-amilazei de la organismele selectate.
o ușoară creștere a temperaturii poate accelera viteza de reacție pe măsură ce reactanții dobândesc mai multă energie cinetică. Cu toate acestea, abaterile semnificative de la temperatura optimă reduc semnificativ activitatea enzimei. Temperaturile Extreme ridicate pot distruge legăturile intramoleculare și conformația enzimatică, făcându-l permanent nefuncțional.
temperatura scăzută scade energia cinetică a sistemului și reduce ratele de reacție. Activitatea enzimei scade pe măsură ce temperatura scade treptat sub punctul optim. Spre deosebire de cazul temperaturii ridicate, temperatura scăzută nu duce neapărat la denaturarea permanentă a enzimelor, iar activitatea enzimei poate fi restabilită odată ce temperatura crește la intervalul optim.
deoarece enzimele există în general în soluții apoase, o scădere a temperaturii afectează natura interacțiunii sale cu apa, reducând solubilitatea acesteia și determinând desfășurarea enzimei – aceasta inactivează în cele din urmă enzima.
cu toate acestea, atunci când temperatura scade sub punctul de topire al apei (0% C sau 32% F), aceasta duce la formarea de cristale de gheață care pot deteriora ireversibil proteinele. Același efect se observă și atunci când enzimele înghețate sunt dezghețate. Deteriorarea îngheț-dezgheț poate fi evitată prin minimizarea ciclurilor de îngheț-dezgheț, durata înghețării sau dezghețării și adăugarea de aditivi precum zaharoză sau glicerol la soluția proteică.
efector sau Inhibitor
multe enzime necesită molecule non-substrat și non-enzime pentru a-și regla sau iniția funcția catalitică. De exemplu, anumite enzime se bazează pe ioni metalici sau cofactori pentru a-și stabili activitatea catalitică. Mulți se bazează pe efectori pentru a-și activa activitățile catalitice, pentru a promova sau inhiba legarea lor succesivă de substraturi, așa cum se vede în enzimele alosterice.
de-a lungul aceleiași linii, inhibitorii se pot lega de enzimă sau de substratul acesteia pentru a inhiba activitatea enzimatică continuă și pentru a preveni evenimentele catalitice succesive. Efectul asupra activității enzimei este ireversibil atunci când inhibitorii formează legături puternice cu grupul funcțional al enzimei, lăsând enzima permanent inactivă.
spre deosebire de inhibitorii ireversibili, inhibitorii reversibili fac enzimele inactive numai atunci când sunt legați de enzimă. Inhibitorii competitivi concurează cu substraturile pentru legarea la reziduurile grupării funcționale enzimatice la locurile catalitice. Alte tipuri de inhibitori nu se leagă de situsul catalitic, dar se leagă de situsul alosteric care nu leagă substratul.
dacă un inhibitor se leagă de enzimă concomitent cu legarea enzimă-substrat, acesta nu este competitiv. Dacă un inhibitor se leagă numai de o enzimă ocupată de substrat, acesta este necompetitiv.
în concluzie
în ansamblu, enzimele joacă un rol vital în răspunsurile metabolice, modelând modul în care celulele și organismele se maturizează și se adaptează. Concentrațiile de enzime și substrat influențează viteza de reacție. Factori precum pH-ul, temperatura, efectorii și inhibitorii modifică conformația enzimei, modificându-i activitatea catalitică.
în total, ele reflectă situațiile metabolice actuale și declanșează modificări ale caracteristicilor inerente ale enzimei și interacțiunea acesteia pentru a promova sau împiedica reacțiile enzimatice.