Température
De la même manière que le pH affecte les enzymes, la température influence également la stabilité de leurs liaisons intramoléculaires. Pour cette raison, l’activité enzymatique est généralement plus active à leur température optimale.
Néanmoins, des décalages de quelques degrés par rapport à la température optimale ne provoquent qu’une diminution mineure de l’activité enzymatique.
| Nom | Description / Habitat | pH optimal | Température optimale |
| 1. Thermococcus hydrothermalis | Archées procaryotes trouvées dans l’évent hydrothermal du Pacifique Est | 5.5 | 85° C |
| 2. Sulfolobus solfataricus | Archées procaryotes trouvées dans des champs volcaniques riches en soufre | 3 | 80° C |
| 3. Halomonas meridiana | Bactérie à Gram négatif trouvée dans le lac salé de l’Antarctique | 7.0 | 37° C |
| 4. Pseudoalteromonas haloplanktis | Bactéries à croissance rapide présentes dans l’eau de mer antarctique | 7.6 | 4 °C |
Tableau 2: Exemples de pH et de température optimaux de laAm-Amylase d’organismes sélectionnés.
Une légère augmentation de la température peut accélérer la vitesse de réaction lorsque les réactifs acquièrent plus d’énergie cinétique. Des écarts significatifs par rapport à la température optimale réduisent cependant considérablement l’activité enzymatique. Des températures extrêmement élevées peuvent détruire les liaisons intramoléculaires et la conformation enzymatique, la rendant définitivement non fonctionnelle.
La basse température diminue l’énergie cinétique du système et réduit les vitesses de réaction. L’activité enzymatique diminue lorsque la température tombe progressivement en dessous du point optimal. Contrairement au cas de la température élevée, la basse température n’entraîne pas nécessairement une dénaturation permanente de l’enzyme, et l’activité enzymatique peut être rétablie une fois que la température atteint la plage optimale.
Étant donné que les enzymes existent généralement dans des solutions aqueuses, une diminution de la température perturbe la nature de son interaction avec l’eau, réduisant sa solubilité et provoquant le déploiement de l’enzyme – ce qui finit par inactiver l’enzyme.
Cependant, lorsque la température tombe en dessous du point de fusion de l’eau (0 ° C ou 32 ° F), elle entraîne la formation de cristaux de glace qui peuvent endommager irréversiblement les protéines. Le même effet est également observé lorsque les enzymes congelées sont décongelées. Les dommages causés par le gel-dégel peuvent être évités en minimisant les cycles de gel-dégel, la durée de congélation ou de décongélation et en ajoutant des additifs tels que le saccharose ou le glycérol à la solution protéique.
Effecteur ou inhibiteur
De nombreuses enzymes nécessitent des molécules non substrat et non enzyme pour réguler ou initier leur fonction catalytique. Par exemple, certaines enzymes s’appuient sur des ions métalliques ou des cofacteurs pour établir leur activité catalytique. Beaucoup s’appuient sur des effecteurs pour activer leurs activités catalytiques, favoriser ou inhiber leur liaison successive aux substrats, comme on le voit dans les enzymes allostériques.
Le long de la même ligne, des inhibiteurs peuvent se lier à l’enzyme ou à son substrat pour inhiber l’activité enzymatique en cours et prévenir les événements catalytiques successifs. L’effet sur l’activité enzymatique est irréversible lorsque les inhibiteurs forment des liaisons fortes avec le groupe fonctionnel de l’enzyme, laissant l’enzyme inactive en permanence.
Contrairement aux inhibiteurs irréversibles, les inhibiteurs réversibles ne rendent les enzymes inactives que lorsqu’elles sont liées à l’enzyme. Les inhibiteurs compétitifs rivalisent avec les substrats pour se lier aux résidus du groupe fonctionnel enzymatique au niveau des sites catalytiques. D’autres types d’inhibiteurs ne se lient pas au site catalytique, mais ils se lient au site allostérique qui ne lie pas le substrat.
Si un inhibiteur se lie à l’enzyme en même temps que la liaison enzyme-substrat, il n’est pas compétitif. Si un inhibiteur ne se lie qu’à une enzyme occupée par un substrat, il n’est pas compétitif.
En conclusion
Dans l’ensemble, les enzymes jouent un rôle essentiel dans les réponses métaboliques, façonnant la façon dont les cellules et les organismes mûrissent et s’adaptent. Les concentrations en enzymes et en substrats influencent la vitesse de réaction. Des facteurs tels que le pH, la température, les effecteurs et les inhibiteurs modifient la conformation de l’enzyme, altérant son activité catalytique.
Au total, ils reflètent les situations métaboliques actuelles et déclenchent des changements dans les caractéristiques inhérentes de l’enzyme et de son interaction pour favoriser ou empêcher les réactions enzymatiques.