Temperatura
De la misma manera que el pH afecta a las enzimas, la temperatura también influye en la estabilidad de sus enlaces intramoleculares. Por esta razón, la actividad enzimática es generalmente más activa a su temperatura óptima.
Sin embargo, algunos cambios de grado de la temperatura óptima solo causan una disminución menor en la actividad enzimática.
| Nombre | Descripción / Hábitat | Ph óptimo | Temperatura óptima |
| 1. Thermococcus hydrothermalis | Arqueas procariotas encontradas en el respiradero hidrotermal del Pacífico Oriental | 5.5 | 85°C |
| 2. Sulfolobus solfataricus | Arqueas procariotas encontradas en campos volcánicos ricos en azufre | 3 | 80°C |
| 3. Halomonas meridiana | Bacterias gramnegativas encontradas en el lago salado de la Antártida | 7.0 | 37°C |
| 4. Pseudoalteromonas haloplanktis | Bacterias de crecimiento rápido que se encuentran en el agua de mar antártica | 7.6 | 4 ° C |
Tabla 2: Ejemplos de pH y temperatura óptimos de la ERS-Amilasa de organismos seleccionados.
Un ligero aumento de la temperatura puede acelerar la velocidad de reacción a medida que los reactivos adquieren más energía cinética. Sin embargo, las desviaciones significativas de la temperatura óptima reducen significativamente la actividad enzimática. Las temperaturas extremadamente altas pueden destruir los enlaces intramoleculares y la conformación enzimática, dejándola permanentemente inoperante.
La baja temperatura disminuye la energía cinética del sistema y reduce las tasas de reacción. La actividad enzimática disminuye a medida que la temperatura cae gradualmente por debajo del punto óptimo. A diferencia del caso de la temperatura alta, la temperatura baja no necesariamente resulta en la desnaturalización permanente de la enzima, y la actividad de la enzima puede restaurarse una vez que la temperatura se eleva al rango óptimo.
Dado que las enzimas generalmente existen en soluciones acuosas, una disminución de la temperatura altera la naturaleza de su interacción con el agua, reduce su solubilidad y hace que la enzima se despliegue, lo que finalmente inactiva la enzima.
Sin embargo, cuando la temperatura cae por debajo del punto de fusión del agua (0°C o 32°F), conduce a la formación de cristales de hielo que pueden dañar irreversiblemente las proteínas. El mismo efecto también se observa cuando se descongelan las enzimas congeladas. El daño por congelación y descongelación se puede evitar minimizando los ciclos de congelación y descongelación, la duración de congelación o descongelación y agregando aditivos como sacarosa o glicerol a la solución de proteína.
Efector o inhibidor
Muchas enzimas requieren moléculas no enzimáticas ni de sustrato para regular o iniciar su función catalítica. Por ejemplo, ciertas enzimas dependen de iones metálicos o cofactores para establecer su actividad catalítica. Muchos dependen de efectores para activar sus actividades catalíticas, promover o inhibir su unión sucesiva a los sustratos, como se ve en las enzimas alostéricas.
En la misma línea, los inhibidores pueden unirse a la enzima o a su sustrato para inhibir la actividad enzimática en curso y prevenir eventos catalíticos sucesivos. El efecto sobre la actividad enzimática es irreversible cuando los inhibidores forman fuertes enlaces con el grupo funcional de la enzima, dejando a la enzima inactiva permanentemente.
A diferencia de los inhibidores irreversibles, los inhibidores reversibles solo inactivan las enzimas cuando se unen a la enzima. Los inhibidores competitivos compiten con los sustratos para unirse a los residuos del grupo funcional enzimático en los sitios catalíticos. Otros tipos de inhibidores no se unen al sitio catalítico, pero se unen al sitio alostérico de unión al sustrato no.
Si un inhibidor se une a la enzima simultáneamente con la unión enzima-sustrato, no es competitivo. Si un inhibidor se une solo a una enzima ocupada por el sustrato, no es competitivo.
En conclusión
En general, las enzimas desempeñan un papel vital en las respuestas metabólicas, dando forma a la forma en que las células y los organismos maduran y se adaptan. Las concentraciones de enzimas y sustratos influyen en la velocidad de reacción. Factores como el pH, la temperatura, los efectores y los inhibidores modifican la conformación enzimática, alterando su actividad catalítica.
En conjunto, reflejan las situaciones metabólicas actuales y desencadenan cambios en las características inherentes de la enzima y su interacción para promover o impedir reacciones enzimáticas.