teplota
stejným způsobem, že pH ovlivňuje enzymy, teplota také ovlivňuje stabilitu jejich intramolekulárních vazeb. Z tohoto důvodu je enzymová aktivita obecně aktivnější při jejich optimální teplotě.
nicméně několik stupňů posunů od optimální teploty způsobuje pouze malé snížení aktivity enzymu.
| Název | popis / lokalita | optimální pH | optimální teplota |
| 1. Thermococcus hydrothermalis | prokaryotická archaea nalezená ve východním Pacifiku hydrotermální průduch | 5.5 | 85°C |
| 2. Sulfolobus solfataricus | prokaryotická archaea nalezená v sopečných polích bohatých na síru | 3 | 80°C |
| 3. Halomonas meridiana | gramnegativní bakterie nalezené v Antarktidě salt lake | 7.0 | 37°C |
| 4. Pseudoalteromonas haloplanktis | rychle rostoucí bakterie nalezené v antarktické mořské vodě | 7.6 | 4°C |
Tabulka 2: Příklady optimálního pH a teploty ɑ-amylázy z vybraných organismů.
mírné zvýšení teploty může urychlit reakční rychlost, protože reaktanty získávají více kinetické energie. Významné odchylky od optimální teploty však významně snižují aktivitu enzymu. Extrémně vysoké teploty mohou zničit intramolekulární vazby a konformaci enzymu, což je trvale nefunkční.
nízká teplota snižuje kinetickou energii systému a snižuje reakční rychlosti. Aktivita enzymu klesá, protože teplota postupně klesá pod optimální bod. Na rozdíl od případu vysoké teploty nemusí nízká teplota nutně vést k trvalé denaturaci enzymů a aktivita enzymu může být obnovena, jakmile teplota stoupne na optimální rozsah.
protože enzymy obecně existují ve vodných roztocích, snížení teploty narušuje povahu jeho interakce s vodou, snižuje jeho rozpustnost a způsobuje rozvinutí enzymu-to nakonec enzym inaktivuje.
když však teplota klesne pod teplotu tání vody (0°C nebo 32°F), vede to k tvorbě ledových krystalů, které mohou nevratně poškodit proteiny. Stejný účinek je také pozorován při rozmrazování zmrazených enzymů. Poškození zmrazením a rozmrazením lze zabránit minimalizací cyklů zmrazení a rozmrazení, dobou zmrazení nebo rozmrazování a přidáním přísad, jako je sacharóza nebo glycerol, do proteinového roztoku.
efektor nebo Inhibitor
mnoho enzymů vyžaduje, aby molekuly bez substrátu a neenzymů regulovaly nebo iniciovaly svou katalytickou funkci. Některé enzymy se například spoléhají na kovové ionty nebo kofaktory, aby stanovily svou katalytickou aktivitu. Mnozí se spoléhají na efektory, aby aktivovali své katalytické aktivity, podporovali nebo inhibovali jejich postupnou vazbu na substráty, jak je vidět u alosterických enzymů.
podél stejné linie se inhibitory mohou vázat na enzym nebo jeho substrát, aby inhibovaly probíhající enzymatickou aktivitu a zabránily následným katalytickým událostem. Účinek na aktivitu enzymu je nevratný, pokud inhibitory vytvářejí silné vazby na funkční skupinu enzymu, přičemž enzym zůstává trvale neaktivní.
na rozdíl od ireverzibilních inhibitorů činí reverzibilní inhibitory enzymy neaktivní pouze tehdy, jsou-li vázány na enzym. Kompetitivní inhibitory soutěží se substráty o vazbu na zbytky enzymové funkční skupiny v katalytických místech. Jiné typy inhibitorů se nevážou na katalytické místo,ale váží se na allosterické místo, které se neváže na substrát.
pokud se inhibitor váže na enzym současně s vazbou enzym-substrát, je nekompetitivní. Pokud se inhibitor váže pouze na enzym obsazený substrátem, je nekonkurenční.
na závěr
celkově enzymy hrají zásadní roli v metabolických reakcích a formují, jak buňky a organismy zrají a přizpůsobují se. Koncentrace enzymů a substrátů ovlivňují rychlost reakce. Faktory jako pH, teplota, efektory a inhibitory modifikují konformaci enzymu a mění jeho katalytickou aktivitu.
celkově odrážejí současné metabolické situace a vyvolávají změny inherentních charakteristik enzymu a jeho interakce za účelem podpory nebo bránění enzymatickým reakcím.