Temperatura
w ten sam sposób, w jaki pH wpływa na enzymy, temperatura wpływa również na stabilność ich wiązań wewnątrzcząsteczkowych. Z tego powodu aktywność enzymów jest na ogół bardziej aktywna w optymalnej temperaturze.
jednak kilka stopni przesunięcia od optymalnej temperatury powoduje jedynie niewielki spadek aktywności enzymu.
| Nazwa | opis / siedlisko | optymalne pH | optymalna temperatura |
| 1. Thermococcus hydrotermalis | Archaea prokariotyczne Znalezione w komorze hydrotermalnej wschodniego Pacyfiku | 5.5 | 85°C |
| 2. Sulfolobus solfataricus | Archaea prokariotyczne Znalezione w bogatych w siarkę polach wulkanicznych | 3 | 80°C |
| 3. Halomonas meridiana | bakterie Gram-ujemne Znalezione w jeziorze solnym Antarktydy | 7.0 | 37°C |
| 4. Pseudoalteromonas haloplanktis | szybko rosnące bakterie znalezione w morskiej wodzie Antarktyki | 7.6 | 4°C |
Tabela 2: Przykłady optymalnego pH i temperatury amylazy z wybranych organizmów.
niewielki wzrost temperatury może przyspieszyć szybkość reakcji, gdy reagenty uzyskują więcej energii kinetycznej. Jednak znaczne odchylenia od optymalnej temperatury znacznie zmniejszają aktywność enzymu. Ekstremalnie wysokie temperatury mogą zniszczyć wiązania wewnątrzcząsteczkowe i konformację enzymu, czyniąc go trwale niefunkcjonalnym.
niska temperatura zmniejsza energię kinetyczną układu i zmniejsza szybkość reakcji. Aktywność enzymu zmniejsza się wraz ze stopniowym spadkiem temperatury poniżej punktu optymalnego. W przeciwieństwie do wysokiej temperatury, niska temperatura nie musi prowadzić do trwałej denaturacji enzymu, a aktywność enzymu może zostać przywrócona, gdy temperatura wzrośnie do optymalnego zakresu.
ponieważ enzymy na ogół występują w roztworach wodnych, spadek temperatury zaburza charakter interakcji z wodą, zmniejszając jej rozpuszczalność i powodując rozwój enzymu-co ostatecznie dezaktywuje enzym.
jednak, gdy temperatura spada poniżej temperatury topnienia wody (0 ° C lub 32°F), prowadzi to do tworzenia kryształków lodu, które mogą nieodwracalnie uszkodzić białka. Ten sam efekt obserwuje się również, gdy zamrożone enzymy są rozmrażane. Uszkodzenia polegającego na zamrażaniu i rozmrażaniu można uniknąć, minimalizując cykle zamrażania i rozmrażania, czas zamrażania lub rozmrażania oraz dodając do roztworu białka dodatki, takie jak sacharoza lub glicerol.
Efektor lub Inhibitor
wiele enzymów wymaga cząsteczek nie-substratowych i nie-enzymatycznych do regulacji lub inicjowania ich funkcji katalitycznej. Na przykład niektóre enzymy opierają się na jonach metali lub kofaktorach w celu ustalenia ich aktywności katalitycznej. Wielu polega na efektorach, aby aktywować swoją aktywność katalityczną, promować lub hamować ich kolejne wiązanie z substratami, jak widać w enzymach allosterycznych.
wzdłuż tej samej linii inhibitory mogą wiązać się z enzymem lub jego substratem, hamując trwającą aktywność enzymatyczną i zapobiegając kolejnym zdarzeniom katalitycznym. Wpływ na aktywność enzymu jest nieodwracalny, gdy inhibitory tworzą silne wiązania z grupą czynnościową enzymu, pozostawiając enzym trwale nieaktywny.
w przeciwieństwie do inhibitorów nieodwracalnych, odwracalne inhibitory powodują, że enzymy są nieaktywne tylko po związaniu z enzymem. Kompetycyjne inhibitory konkurują z substratami o wiązanie z resztami grupy funkcjonalnej enzymu w miejscach katalitycznych. Inne rodzaje inhibitorów nie wiążą się z miejscem katalitycznym, ale wiążą się z miejscem allosterycznym, które nie wiąże się z substratem.
jeśli inhibitor wiąże się z enzymem jednocześnie z wiązaniem enzymu z substratem, jest on niekonkurencyjny. Jeśli inhibitor wiąże się tylko z enzymem zajmowanym przez substrat, jest niekonkurencyjny.
Podsumowując
podsumowując, enzymy odgrywają istotną rolę w odpowiedziach metabolicznych, kształtując sposób dojrzewania i adaptacji komórek i organizmów. Stężenie enzymów i substratów wpływa na szybkość reakcji. Czynniki takie jak pH, temperatura, efektory i inhibitory modyfikują konformację enzymu, zmieniając jego aktywność katalityczną.
w sumie odzwierciedlają one obecną sytuację metaboliczną i wywołują zmiany wrodzonych cech enzymu i jego interakcji w celu promowania lub utrudniania reakcji enzymatycznych.