Temperatur
Ebenso wie der pH-Wert Enzyme beeinflusst, beeinflusst die Temperatur auch die Stabilität ihrer intramolekularen Bindungen. Aus diesem Grund ist die Enzymaktivität bei ihrer optimalen Temperatur im Allgemeinen aktiver.
Dennoch bewirken wenige Gradverschiebungen von der optimalen Temperatur nur eine geringfügige Abnahme der Enzymaktivität.
| Name | Beschreibung/ Lebensraum | Optimaler pH-Wert | Optimale Temperatur |
| 1. Thermococcus hydrothermalis | Prokaryotische Archaeen im Hydrothermalsystem des Ostpazifiks | 5.5 | 85° C |
| 2. Sulfolobus solfataricus | Prokaryotische Archaeen in schwefelreichen Vulkanfeldern gefunden | 3 | 80° C |
| 3. Halomonas meridiana | Gramnegative Bakterien im antarktischen Salzsee gefunden | 7.0 | 37° C |
| 4. Pseudoalteromonas haloplanktis | Schnell wachsende Bakterien im antarktischen Meerwasser | 7.6 | 4°C |
Tabelle 2: Beispiele für optimalen pH-Wert und Temperatur der ɑ-Amylase aus ausgewählten Organismen.
Ein leichter Temperaturanstieg kann die Reaktionsgeschwindigkeit beschleunigen, da die Reaktanten mehr kinetische Energie aufnehmen. Signifikante Abweichungen von der optimalen Temperatur reduzieren jedoch die Enzymaktivität signifikant. Extrem hohe Temperaturen können die intramolekularen Bindungen und die Enzymkonformation zerstören und sie dauerhaft funktionsunfähig machen.
Niedrige Temperatur verringert die kinetische Energie des Systems und verringert die Reaktionsgeschwindigkeiten. Die Enzymaktivität nimmt ab, wenn die Temperatur allmählich unter den optimalen Punkt fällt. Anders als bei hohen Temperaturen führt eine niedrige Temperatur nicht notwendigerweise zu einer dauerhaften Enzymdenaturierung, und die Enzymaktivität kann wiederhergestellt werden, sobald die Temperatur auf den optimalen Bereich ansteigt.
Da Enzyme im Allgemeinen in wässrigen Lösungen existieren, stört eine Abnahme der Temperatur die Art ihrer Wechselwirkung mit Wasser, verringert ihre Löslichkeit und bewirkt, dass sich das Enzym entfaltet – dies inaktiviert letztendlich das Enzym.
Wenn die Temperatur jedoch unter den Schmelzpunkt von Wasser (0 ° C oder 32 ° F)fällt, führt dies zur Bildung von Eiskristallen, die die Proteine irreversibel schädigen können. Der gleiche Effekt wird auch gesehen, wenn gefrorene Enzyme aufgetaut werden. Der Gefrier-Tau-Schaden kann vermieden werden, indem die Gefrier-Tau-Zyklen, die Gefrier- oder Auftaudauer minimiert und der Proteinlösung Additive wie Saccharose oder Glycerin zugesetzt werden.
Effektor oder Inhibitor
Viele Enzyme benötigen Nicht-Substrat- und Nicht-Enzymmoleküle, um ihre katalytische Funktion zu regulieren oder zu initiieren. Zum Beispiel verlassen sich bestimmte Enzyme auf Metallionen oder Cofaktoren, um ihre katalytische Aktivität zu etablieren. Viele verlassen sich auf Effektoren, um ihre katalytischen Aktivitäten zu aktivieren, ihre sukzessive Bindung an die Substrate zu fördern oder zu hemmen, wie dies bei allosterischen Enzymen der Fall ist.
In gleicher Weise können Inhibitoren an das Enzym oder sein Substrat binden, um die laufende enzymatische Aktivität zu hemmen und aufeinanderfolgende katalytische Ereignisse zu verhindern. Die Wirkung auf die Enzymaktivität ist irreversibel, wenn die Inhibitoren starke Bindungen an die funktionelle Gruppe des Enzyms eingehen und das Enzym dauerhaft inaktiv lassen.
Im Gegensatz zu irreversiblen Inhibitoren machen reversible Inhibitoren die Enzyme nur dann inaktiv, wenn sie an das Enzym gebunden sind. Kompetitive Inhibitoren konkurrieren mit den Substraten um die Bindung an die Reste der enzymfunktionellen Gruppe an den katalytischen Stellen. Andere Arten von Inhibitoren binden nicht an die katalytische Stelle, sondern an die nichtsubstratbindende allosterische Stelle.
Wenn ein Inhibitor gleichzeitig mit der Enzym-Substrat-Bindung an das Enzym bindet, ist er nicht kompetitiv. Bindet ein Inhibitor nur an ein substratbesetztes Enzym, ist er nicht wettbewerbsfähig.
Abschließend
Alles in allem spielen Enzyme eine wichtige Rolle bei Stoffwechselreaktionen und prägen, wie Zellen und Organismen reifen und sich anpassen. Enzym- und Substratkonzentrationen beeinflussen die Reaktionsgeschwindigkeit. Faktoren wie pH-Wert, Temperatur, Effektoren und Inhibitoren verändern die Enzymkonformation und verändern ihre katalytische Aktivität.
Insgesamt spiegeln sie die aktuellen Stoffwechselsituationen wider und lösen Veränderungen in den inhärenten Eigenschaften des Enzyms und seiner Interaktion aus, um enzymatische Reaktionen zu fördern oder zu behindern.